Medizin
Fachbereich 16

Organisation

Diese Vorlesung findet parallel zum Praktikum der Biochemie/Molekularbiologie im 2. und 3. Semester statt.

Vorkenntnisse

Wichtige Voraussetzungen für einen den heutigen Erfordernissen angemessenen Zugang zum Fach Biochemie sind Grundkenntnisse in den Fächern Chemie, Physik und Biologie.

Lernziele

• Kenntnis der biochemischen Grundlagen des Stoffwechsels und seiner Regulation, der Organisation, Expression und Weitergabe genetischer Information, der Signaltransduktion, der Strukturbiologie und der molekularen Zellbiologie
• Kenntnis molekularer Mechanismen pathologischer Veränderungen und darauf aufbauende Möglichkeiten für Diagnose und Therapie.
  
  

Themenübersicht

2. Semester (Sommersemester):

Aminosäuren und Proteine: Aminosäuren, Funktion von Aminosäuren, Peptide und Proteine, Peptidbindung, posttranslationale Modifikation, Strukturebenen im Aufbau von Proteinen, Proteinfaltung, Proteindenaturierung, Proteolyse und Proteinabbau, Proteinfunktionsbeispiele: Aktin, Myosin und Sarkomer, Ionenpumpen und Ionenkanäle (nur proteinchemischer Aufbau), Proteine als Strukturträger: Zytoskelett (Aktin, Mikrotubuli, Intermediärfilamente), Proteine der extrazellulären Matrix: Kollagen, Proteoglykane,Glykosaminoglykane, Adhäsionsproteine, Zell-Zell-Verbindungen, Zell-Matrix-Wechselwirkungen, Methoden zur Proteinreinigung, Trennung und Identifizierung: Chromatographie und Elektrophorese, Western Blotting,Massenspektrometrie

Enzyme und Kohlenhydrate: Grundlagen der Katalyse chemischer Reaktionen durch Enzyme: Aktives Zentrum / Substratbindung, Übergangszustand und freie Aktivierungsenergie, Klassifikation von Enzymen, Coenzyme, molekulare Mechanismen der Katalyse, Einteilung und Arbeitsweise von Proteasen, Coenzyme und Vitamine: Einteilung der Vitamine, Funktionen, Vorkommen, Vitaminosen, Grundlagen de rEnzymkinetik: Michaelis-Menten-Gleichung, Regulation der Enzymaktivität: irreversible und reversible Inhibitoren, allosterische Regulation, kovalente Modifikationen, proteolytische Aktivierung, Einführung in den Intermediärstoffwechsel: Bedeutung von NAD(P)H und ATP, Kohlenhydrate: Mono-, Oligo- und Polysaccharide, glykosidische Bindungen, Glykolyse: Enzyme, Intermediate, Energiebilanz und Regulation, Gluconeogenese: Enzyme, Intermediate, Energiebilanz und Regulation im Vergleich zur Glykolyse, Cori-Zyklus, Pentosephosphatweg: oxidative und nichtoxidative Phase, Koordination mit anderen Stoffwechselwegen, Glutathion, Glykogenmetabolismus: Glykogensynthese und Glykogenolyse, Enzyme, Intermediate und Regulation, Glykogenspeicherkrankheiten, Regulation des Kohlenhydratstoffwechsels durch Hormone: Adrenalin, Glucagon und Insulin, Kontrolle der Blutglucosekonzentration, Regulation der Insulinsekretion, Glucosetransporter, Diabetes mellitus

Nukleotide und Nukleinsäuren: Struktur und Organisation von Genomen,Grundbausteine und Struktur von DNA und RNA im Vergleich,Packung der DNA im Zellkern: Histone, Nukleosomen und übergeordnete Strukturen,DNA-Replikation bei Pro- und Eukaryoten:  Beteiligte Faktoren (Doppel- und Einzelstrang-bindende Proteine, Helicasen, Primasen, DNA-Polymerasen, Ligasen, Topoisomerasen, Fehlpaarungs-Reparatursystem), Mechanismen, Kontrolle, Gentechnische Werkzeuge (Plasmide, Restriktionsenzyme) und Methoden der DNA Analytik (Sequenzierung nach Sanger, PCR, Hydrisierungstechniken), Transkription bei Pro- und Eukaryoten: Beteiligte Faktoren (Transkriptionsfaktoren, RNA-Polymerasen, Topoisomerasen, snRNPs, snoRNPs), Mechanismen, Regulation, co- und posttranskriptionale Prozessierung von mRNA, rRNA und tRNA, Transkriptionsinhibitoren, Translation bei Pro- und Eukaryoten: Beteiligte Faktoren (Ribosomen, Initiations-, Elongations- und Terminationsfaktoren, Aminoacyl-tRNA-Synthetasen) / Mechanismen / Kontrolle, genetischer Code, Translationsinhibitoren, Proteinfaltung / Chaperone, Protein-Modifikationen, Protein-Abbau, Protein-Sortierung zu verschiedenen zellulären Kompartimenten mittels Signalsequenzen, Biosynthese, Verwertung und Abbau von Nukleinbasen, Nukleosiden und Nukleotiden

Lipide und Lipoproteine I:  Relevante gesättigte und ungesättigte Fettsäuren, Membranlipide, Speicherfett (Triacylglycerin), Phospholipide, Sphingolipide, Cholesterin, Fettverdauung, ß-Oxidation, Ketonkörper, Adipositas, Fettsäuresynthese, Arachidonsäure, Prostaglandine, Leukotriene, Phospholipasen, Biosynthese von Cholesterin und Gallensäuren, Cholesterinester, Biosynthese von Membranlipiden, Lipidosen, Struktur und Dynamik biologischer Membranen, Lipidperoxidation, Proteine als Funktionsträger von Biomembranen

3. Semester (Wintersemester):

Energie- und Intermediärstoffwechsel: Stoffwechsel der Mitochondrien, mtDNA, Citratzyklus, oxidative Phosphorylierung, ß-Oxidation, Ketogenese, Häm-Synthese, Aminosäurestoffwechsel, Wege des Stickstoffs, Harnstoffzyklus, Koordination und Integration des Stoffwechsels

Hormone und Signaltransduktion: Prinzipien der Signaltransduktion, Klassifizierung der Hormone, Steroidhormone, intrazelluläre Rezeptoren, hormonelle Regelkreise, Schilddrüsenhormone, Stickstoffmonoxid, G-Proteine, Katecholamine, G-Protein-gekoppelte Rezeptoren, biogene Amine, cAMP-Signaltransduktion, Sehvorgang, Ca²⁺, IP₃, DAG, Enzym-gekoppelte Rezeptoren, Cytokine, Entzündung, Signaltransduktion von Insulin, Ionenpumpen und Membrankanäle, Synapsen, molekulare Basis der neuronalen Erregung

Molekulare Physiologie: Unspezifische, zelluläre und humorale Abwehr, Antikörper, Antigenprozessierung und Präsentation, Komplementsystem, Blutgerinnung, Plasmaproteine, Sauerstoff- und Kohlendioxidtransport, Proteine als molekulare Motoren, Proteine als Strukturträger: extrazelluläre Matrix und Cytoskelett, Zellzyklus und programmierter Zelltod

Genregulation und Genomanalyse: Mechanismen pro- und eukaryotischer Genregulation, molekulare Mechanismen der Tumorgenese, Gentechnik, Methoden der Genomanalyse und Gendiagnostik, transgene Tiere, Grundlagen der somatischen Gentherapie